830生物化學:免疫球蛋白（抗體）的結構與功能！

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免疫球蛋白（抗體）的結構與功能

定義：免疫球蛋白（Ig）指具有抗體（Ab）活性或化學結構，與抗體分子相似的球蛋白。免疫球蛋白是由兩條相同的輕鏈和兩條相同的重鏈通過鏈間二硫鍵連接而成的四肽鏈結構。免疫球蛋白分為五類，即免疫球蛋白G（IgG）、免疫球蛋白A（IgA）、免疫球蛋白M（IgM）、免疫球蛋白D（IgD）和免疫球蛋白E（IgE）。

結構：盡管免疫球蛋白千變萬化，但都有類似的結構。抗體分子是由兩對長短不同的多肽鏈所組成，四條鏈通過鏈間二硫鍵構成Y型基本結構（H2L2）。

功能（1）可結合抗原；（2）可作為抗原誘發抗體的產生；（3）可激發一系列如補體激活、吞吐噬調理、信號傳導等次級反應。

第五節:蛋白質的重要性質（名詞解釋）

（判斷題）蛋白質帶電荷為0的pH值為蛋白質的等電點。

（×）  所帶凈電荷為0

一、蛋白質的兩性離解和電泳現象

蛋白質的兩性解離：蛋白質與多肽一樣，能夠發生兩性解離，也有等電點pI。在等電點時，蛋白質的溶解度最小，在電場中不移動。

蛋白質電泳現象：在pH大于等電點的溶液中，蛋白質粒子帶負電荷，在電場中向正極移動；在pH小于等電點的溶液中，蛋白質粒子帶正電荷，在電場中向負極移動。這種現象稱為蛋白質電泳(Electrophoresis)。

蛋白質在等電點pH條件下，不發生電泳現象。利用蛋白質的電泳現象，可以將蛋白質進行分離純化。

二、蛋白質的膠體性質

由于蛋白質的分子量很大，它在水中能夠形成膠體溶液。蛋白質溶液具有膠體溶液的典型性質，如丁達爾現象、布郎運動等。

由于膠體溶液中的蛋白質不能通過半透膜，因此可以應用透析法將非蛋白的小分子雜質除去。

三、蛋白質的沉淀作用

蛋白質在溶液中靠水膜和電荷保持其穩定性，水膜和電荷一旦除去，蛋白質就開始粘在一起而形成較大的蛋白質團，最后就從溶液中沉淀出來。

蛋白質膠體溶液的穩定性與它的分子量大小、所帶的電荷和水化作用有關。

改變溶液的條件，將影響蛋白質的溶解性質。

脫水劑、中性鹽和重金屬鹽等能使蛋白質從溶液中沉淀出來。

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