華工830生物化學考點：蛋白質分子結構與功能的關系

華工引路人

蛋白質分子結構與功能的關系（論述）

不同的蛋白質，由于結構不同而具有不同的生物學功能，結構與功能是統一的。

蛋白質的一級結構決定其空間結構。

蛋白質的空間構象決定其生物學功能。

一、蛋白質一級結構與功能的關系

（一）一級結構是空間構象的基礎

核糖核酸酶由124個氨基酸殘基組成，有4對二硫鍵。用尿素和β-巰基乙醇處理該酶溶液，分別破壞次級鍵和二硫鍵，肽鏈完全伸展，變性的酶失去催化活性；當用透析方法去除變性劑后，酶活性幾乎完全恢復，理化性質也與天然的酶一樣。   

（二）種屬差異

大量實驗結果證明，一級結構相似的多肽或蛋白質，其空間結構和功能也相似，不同種屬的同源蛋白質有同源序列，反映其共同進化起源，通過比較可以揭示進化關系。

例如哺乳動物的胰島素，其一級結構僅個別氨基酸差異（A鏈5、6、10位，B鏈30位），它們對生物活性調節糖代謝的生理功能不起決定作用。

從各種生物的細胞色素C(cytochrome c ) 的一級結構分析，可以了解物種進化間的關系。進化中越接近的生物，它們的細胞色素c的一級結構越近似。

（三）分子病

分子病是指機體DNA分子上基因缺陷引起mRNA分子異常和蛋白質生物合成的異常，進而導致機體某些功能和結構隨之變異的遺傳病。在1904年，發現鐮刀狀紅細胞貧血病。大約花費了40多年才清楚患病原因，患者的血紅蛋白（HbS）與正常人的（HbA）相比，僅β-鏈的第6位上，Val取代了正常的Glu。目前全世界已發現有異常血紅蛋白400種以上。

（判斷）鐮刀狀細胞貧血癥是由于血紅蛋白二級結構類型的變化而引起的             (×) 一級結構

二、蛋白質高級結構與功能的關系

蛋白質的空間結構是其生物活性的基礎，空間結構變化，其功能也隨之改變。肌紅蛋白（Mb）和血紅蛋白（Hb）是典型的例子。

肌紅蛋白（Mb）和血紅蛋白（Hb）都能與氧進行可逆的結合，氧結合在血紅素輔基上。然而Hb是四聚體分子，可以轉運氧；Mb是單體，可以儲存氧，并且可以使氧在肌肉內很容易地擴散。它們的氧合曲線不同，Mb為一條雙曲線，Hb是一條 S型曲線。在低p(O2)下，肌紅蛋白比血紅蛋白對氧親和性高很多，p(O2)為2.8torr(1torr≈133.3Pa)時，肌紅蛋白處于半飽和狀態。在高p(O2)下，如在肺部（大約100torr）時，兩者幾乎都被飽和。其差異形成一個有效的將氧從肺轉運到肌肉的氧轉運系統。

Hb未與氧結合時，其亞基處于一種空間結構緊密的構象（緊張態，T型），與氧的親和力小。只要有一個亞基與氧結合，就能使4個亞基間的鹽鍵斷裂，變成松弛的構象（松弛態，R型）。T型和R型的相互轉換對調節Hb運氧的功能有重要作用。一個亞基與其配體結合后能促進另一亞基與配體的結合是正協同效應，其理論解釋是Hb是別構蛋白，有別構效應。

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