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考研論壇

標題: 【考研強化班】22云大826生物化學與分子生物學專業強化班 [打印本頁]

作者: 云大考研校 時間: 2021-8-17 12:19
標題: 【考研強化班】22云大826生物化學與分子生物學專業強化班
學長介紹：

Kin學長，本科生物技術專業,雙非本科一戰上岸,21考研初試總分390+,兩門專業課都是125+,初試排名前三,對分子生物學與生物化學的出題規律較熟悉,對專業課的學習有一定經驗。

一、紅寶書使用方法
大家手里的紅寶書資料就相當于知識點的總結，它能夠幫助大家更好地背誦和應試，但我不建議大家在基礎沒打牢的時候就直接看紅寶書，生化和分子的教材才是重中之重的。

紅寶書內容還是比較全面的。當然有些內容我們還是要做取舍，有些東西可以不看，有些東西還要進行一個擴展補充。大家也要通過生化課本進行查漏補缺，通過紅寶書提高效率。

紅寶書在編排上還是非常不錯的，每一章都把需要了解記憶的概念列出來了，相當于大綱，大家可以對照著知識點去檢測自己這個地方是否掌握，后面都是有答案，可以自行進行校對掌握。如果覺得答案還不夠詳細，那就對照書本進行補充。

二、蛋白質知識點匯總
1、概念

①簡單蛋白、結合蛋白、基本氨基酸、等電點；

②甲醛滴定法（不太重要，偏化學）；

③Edman降解、一級結構、肽鍵；

④構型與構象（簡單了解）、二面角（偏數學，不會考）；

⑤二級結構、超二級結構、結構域、三級結構、四級結構、亞基、別構蛋白（別構效應、協同效應...）、分子病（細胞貧血癥）、水化層、雙電層、蛋白質的變形與復原、鹽析與鹽溶

2、氨基酸

分類、基本氨基酸的結構、分類、名稱、符號（三字母）、化學反應、鑒定、蛋白質的水解（酶：可能涉及選擇題和大題基因工程等等，要注意）

3、蛋白質的結構

一級結構：結構特點、測定步驟、常用方法、酶；

二級結構：四種、結構特點、數據、超二級結構；

三級結構：主要靠巰水鍵維持；

四級結構：變構現象；

結構與功能的適應、結構變化對功能的影響（別構效應）、典型蛋白質。

4、蛋白質的性質

可以和氨基酸的性質類比學習；分子量的測定方法、酸堿性、溶解性、變形、顏色反應。

三、蛋白質具體復習
第一節:蛋白質通論
（一）蛋白質的功能多樣性（蛋白質的幾個作用一定要記憶）

1. 催化功能：蛋白酶

2. 結構功能：結構蛋白，像細胞里的骨架蛋白、細胞膜里的蛋白質

3. 運輸功能：血紅蛋白運輸氧氣、二氧化碳

4. 貯存功能：卵清蛋白提供能量

5. 運動功能：馬達蛋白、有絲分裂過程中紡錘絲將染色體拉向兩端

6. 防御功能：抗體

7. 調節功能：激素

8. 信息傳遞功能：一些信號分子，和激素相像。更多指的是受體、視覺信息傳遞等等。

9. 遺傳調控功能：DNA復制、組蛋白

（二）蛋白質的分類

1. 按分子形狀分類（1）球狀蛋白（2）纖維狀蛋白

2. 按分子組成分類

（1）簡單蛋白：氨基酸鏈組成

（2）結合蛋白：除了氨基酸還會有其他的基團或者金屬離子（輔基）

通過這些輔基進行化學反應。

（三）蛋白質的元素組成與分子量

1.元素組成：C、H、O，有些蛋白質還會有S、P和一些金屬元素。 N含量為16%，所以經常通過測定樣品中的N含量來測定蛋白質含量。

2.蛋白質的分子量：變化量很大（了解即可）

（四）蛋白質的水解

1. 酸水解：不引起消旋作用，得到 L-氨基酸，但色氨酸Trp完全被破壞。

2. 堿水解：引起消旋現象，得到 D-和L-氨基酸的混合物，Trp穩定。

3. 酶水解：不引起消旋作用，也不破壞氨基酸，但水解不徹底，只能斷開某幾種氨基酸。

這里就不詳細展開了，生化書上的內容一定要仔細看，要掌握。

第二節：氨基酸

（一）氨基酸的結構與分類

1. 基本氨基酸（20種）基本氨基酸主要是用來合成蛋白質的。

注意：不是所有的氨基酸都是用來合成蛋白質的，也有一些以游離狀態存在，自己發揮作用。

首先一定要把20種氨基酸的三字母表達方式背下來，單字母不記也行。

分類（書上內容看一下，特別的幾種氨基酸要記一下）：

（1）脂肪族氨基酸（15種）：重點是每個氨基酸帶了什么基團，這個要區分開。像半胱氨酸帶了巰基（形成二硫鍵）等等。

（2）芳香族氨基酸

（3）雜環氨基酸：紫外吸收光譜

（2）（3）部分考得不多，了解每個包含什么氨基酸即可。

①非極性氨基酸（8個）：丙氨酸、纈氨酸、亮氨酸、異亮氨酸、苯丙氨酸、色氨酸、甲硫氨酸、脯氨酸；

②不帶電荷的極性性氨基酸：絲氨酸、蘇酸酸、酪氨酸、天冬酰胺、谷氨酰胺、半胱氨酸、甘氨酸；

③酸性氨基酸：天冬氨酸、谷氨酸；

④堿性氨基酸：賴氨酸、精氨酸、組氨酸。

按極性分類的氨基酸是一定要記的，很重要。

2.不常見的蛋白質氨基酸羥脯氨酸（了解即可）

3.非蛋白質氨基酸

（二）氨基酸的性質

1. 物理性質

旋光性、苯環氨基酸吸收光譜、氨基酸滴定曲線（沒必要）

2. 化學性質

（1）氨基的反應（重點）

①酰化：形成一個基團用來保護氨基。

②與亞硝酸作用：很重要，與凱氏定氮法類似，通過氮氣的產生量來推測蛋白質的量。

③與醛反應：形成西佛堿

④與本異硫氰酸酯（PITC）反應：通過不斷解離含氮端氨基酸，用以分析蛋白質序列，很重要的反應，要掌握。

⑤磺酰化

⑥與2,4-二硝基氟苯（DNFB）反應，丹磺酰氯效果更好

⑦轉氨反應：蛋白質代謝，通過轉氨酶實現氨基轉移

（2）羧基的反應：不重要，簡單看看即可。

（3）與茚三酮反應：脯氨酸不同，可以通過釋放二氧化碳的量來推測氨基酸含量。

（4）側鏈的反應（記一些比較常見的）：

①二硫鍵：可以通過兩種方式斷裂（氧化、還原）

②烷化

③與重金屬反應

（5）氨基酸的檢驗（很重要！選擇題容易出）

①pauly反應

②坂口反應反應的過程不用管，但要知道每個反應對應的氨基酸是什么。

（三）色譜與氨基酸的分析分離

1. 基本原理（了解）

高效液相層析HPLC原理要了解，流動相和固定相的狀態不是一定的等等。

2.色譜的分類（自己回去要看一下）

按流動相分為：氣相、液相、超臨界色譜按介質可分為：紙層析、薄層層析、柱層析等按分離機制分為：吸附層系（抗原抗體）、分配層析、分子篩層析等（原理都要了解，要去看書）

3.色譜的應用

第三節：蛋白質的一級結構

（一）肽鍵和肽

注意一下，肽面中的碳碳單鍵不能旋轉。

（二）肽的理化性質

（三）一級結構的測定

一般的測定步驟很重要，萬一出一個實驗設計的大題，要能答出幾個步驟。

1. 常用方法：

①N末端（紅寶書上很清楚，要仔細看一下）；②C末端。

2.  肽鏈的完全水解和氨基酸組成的測定。

3.  肽鏈的部分水解和肽段的分離。要知道胰蛋白酶作用在哪里、胃蛋白是哪些、溴化氫等等知識點。

4. 多肽鏈中氨基酸順序的測定

5. 二硫鍵位置的確定（結合書來理解）

（四）多肽合成（不是重點可以不用看）

第四節：蛋白質的高級結構

構型構象和二面角了解即可，不是重點。

（二）二級結構

一條肽鏈在一級結構基礎上，通過氫鍵作用形成的高級結構。

1. α-螺旋轉一圈多少氨基酸？直徑？影響α-螺旋生成的氨基酸有哪些？自己都要看。

2. β-折疊：平行折疊和反平行折疊？二面角？Φ角？容易出現在纖維蛋白。

3. β-轉角：球狀蛋白表面，肽鏈曲折形成。

4. 無規則卷曲：其實也是有一定規則的。

5. 超二級結構：結構域

（三）蛋白質的三級結構

（四）蛋白質的四級結構

血紅蛋白往往具有別構效應，亞基之間影響變化。

第五節：蛋白質結構與功能的關系

別構效應要弄清楚，正協同、負協同？一定要用比較專業的術語進行回答。分子病的概念？共價修飾：磷酸化、乙酰化等等一級結構的斷裂：酶激活，發揮活性。

第六節：蛋白質的性質

1. 沉降系數：不同的分子質量在不同的液體中沉降系數不同，具體的自己去了解。

2. 分子排阻層析法：凝膠顆粒，分子量大的容易洗脫出來，通過曲線可以對應。

3. SDS聚丙烯酰胺凝膠電泳：帶很多負電荷，使電荷差異不大

（二）蛋白質的酸堿性

等電點的概念很重要pH和pI的關系？

（三）蛋白質的膠體性質

丁達爾效應要明白

（四）蛋白質的變性

破壞的是高級結構，不會破壞肽鏈。導致變性的因素有哪些？影響因素（溫度、pH、有機溶劑、鹽類等等）表面活性劑的作用？

（五）蛋白質的顏色反應

1. 雙縮脲反應：紫色絡合物、540nm吸光值、肽鏈太短不能進行反應

2. 黃色反應：遇到硝酸變黃（芳香族）

3. 米倫反應

4. 乙醛酸反應

5. 坂口反應

6. 費林試劑：是雙縮脲的發展，靈敏度高

（六）蛋白質的分離提純

1. 粗提：沉淀、分級、除鹽和濃縮（破壞水化層）

2. 精制

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